Pour infecter les cellules humaines, le coronavirus SARS-CoV-2 responsable de la COVID-19 doit tout d’abord s’attacher à leur surface, ce qui lui permet par la suite de pénétrer à l’intérieur des cellules et de s’y reproduire. La séquence d’acides aminés basiques RRAR, présente à l’extrémité du fragment S1 à la suite de la coupure par la furine, correspond en tout point à un motif moléculaire connu pour interagir avec la neuropiline-1, un récepteur présent à la surface de plusieurs cellules.Comme le mentionnent les auteurs, l’interaction de la neuropiline-1 avec des protéines contenant un motif de type RRAR est connue pour faciliter l’entrée de ces protéines à l’intérieur des cellules par le processus d’endocytose.
Il semble donc probable qu’un phénomène similaire se produise à la suite de la liaison au fragment S1 du coronavirus, ce qui pourrait expliquer, au moins en partie, le très fort potentiel infectieux de ce virus. Il est d’ailleurs intéressant de noter qu’un mutant naturel du SARS-CoV-2, dépourvu du site de coupure de la furine et ne pouvant donc interagir avec la neuropiline-1, est beaucoup moins virulent 4. À l’heure actuelle, la plupart des approches thérapeutiques développées contre le coronavirus ciblent le virus en tant que tel, par exemple à l’aide d’anticorps et de vaccins bloquant sa liaison aux cellules. Les résultats de l’étude suggèrent que la neutralisation de la porte d’entrée utilisée par le virus, dans ce cas-ci la neuropiline-1, pourrait s’avérer une stratégie complémentaire pour le développement de médicaments contre la COVID-19.
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